Фибри'н (от лат. fibra – волокно), высокомолекулярный белок, образующийся из фибриногена плазмы крови под действием фермента тромбина; имеет форму гладких или поперечноисчерченных волокон, сгустки которых составляют основу тромба при свёртывании крови. Образуется Ф. в три стадии. На первой стадии под действием тромбина от молекулы фибриногена отщепляются два пептида А (молекулярная масса около 2000) и два пептида Б (молекулярная масса около 2500) и образуется фибрин-мономер, построенный из двух идентичных субъединиц, соединённых дисульфидными связями. Каждая из субъединиц состоит из трёх неодинаковых полипептидных цепей, обозначаемых a, b, g. На второй стадии фибрин-мономер самопроизвольно превращается в сгусток, называемый фибрин-агрегатом, или нестабилизированным Ф. Агрегация фибрин-мономера (самосборка фибриновых волокон) включает переход молекулы из состояния глобулы в состояние фибриллы. В образовании фибрин-агрегата принимают участие водородные и электростатические связи и силы гидрофобного взаимодействия, которые могут быть ослаблены в концентрированных растворах мочевины и др. агентов, вызывающих денатурацию. Это приводит к восстановлению фибрин-мономера. Образование фибрин-агрегата ускоряется веществами, несущими положит, заряд (ионы кальция, протаминсульфат), и тормозится отрицательно заряженными соединениями (гепарин). На третьей стадии фибрин-агрегат претерпевает изменения, обусловленные ферментативным воздействием фибринстабилизирующего фактора XIII а (или фибринолигазы). Под действием этого фактора образуются прочные ковалентные связи между g-, а также между a-полипептидными цепями молекул фибрин-агрегата, в результате чего он стабилизируется в фибрин-полимер, нерастворимый в концентрированных растворах мочевины. При врождённой или приобретённой недостаточности в организме фактора XIII и при некоторых заболеваниях фибрин-агрегат не стабилизируется в фибрин-полимер, что сопровождается кровоточивостью.

  Ф. получают путём промывки и высушивания кровяного сгустка. Из Ф. приготовляют стерильные губки и плёнки для остановки кровотечения из мелких сосудов при различных хирургических операциях.

  Лит.: Белицер В. А., Варецкая Т. В., Фибриноген и фибрин: строение молекул, самосборка волокон, «Успехи современной биологии», 1975, т. 80, в. 1 (4).

  И. П. Баскова.

Фибрин: а — ультраструктура единичной нити; б — сгусток фибрина.

Фибриноге'н (от фибрин и ...ген), растворимый белок плазмы крови, относящийся к группе глобулинов; фактор I свёртывания крови, способный под действием фермента тромбина превращаться в фибрин. Молекулярная масса Ф. около 350 000. Молекула имеет форму глобулы диаметром около 22 нм; состоит из двух одинаковых субъединиц, каждая из которых представлена тремя неодинаковыми полипептидными цепями, обозначаемыми a(А), b(В) и g, где А и В – пептиды, отторгаемые тромбином. Синтез Ф. в организме происходит в паренхиматозных клетках печени. Содержание Ф. в плазме крови здорового человека 300–500 мг %. При недостаточности Ф. в организме или при образовании молекул с аномальным строением наблюдается кровоточивость.

  Ф., получаемый осаждением из плазмы крови этанолом, используют для остановки кровотечений при операциях, в акушерско-гинекологической практике, при гемофилии и заболеваниях, связанных с пониженным содержанием Ф. в крови. Выпускаются препараты Ф. для лабораторных исследований; Ф., получаемый из крови человека, используют для клинических целей.

  Лит.: Андреенко Г. В., Современные данные о химии и физиологии фибриногена, «Успехи современной биологии», 1974, т. 77, в. 1; Models proposed for the fibrinogen molecule and for the polymerization process, «Thrombosis Research», 1975, v. 6.

  И. П. Баскова.

Фибрино'лиз (от фибрин и греч. lýsis – разложение, растворение), растворение внутрисосудистых тромбов и внесосудистых отложений фибрина под действием фермента фибринолизина. Имеет важное значение для сохранения жидкого состояния крови и проходимости кровеносных сосудов и протоков желёз. Термин предложен франц. физиологом А. Дастром в 1893. Впервые кровь, не способная свёртываться, обнаружена в сосудах внезапно погибших людей итал. врачом Дж. Морганьи (1769) и шотл. анатомом Дж. Хантером (1794). В 1906 нем. исследователь П. Моравиц показал, что такая кровь не содержит фибриногена и фибрина. Он объяснял отсутствие этих белков в плазме крови действием специфического фермента. Ферментативная природа Ф. доказана сов. учёным В. С. Ильиным в 1948–55. Система Ф. состоит из 4 компонентов: профибринолизина (плазминогена), фибринолизина (плазмина), активаторов профибринолизина и ингибиторов фибринолизина. В организме профибринолизин под действием ферментативных активаторов (плазменный, тканевой активаторы, урокиназа) превращается в фибринолизин, который при нормальных физиологических условиях связывается с ингибиторами – антиплазминами. При некоторых патологических состояниях (тромбозах), связанных с нарушением свёртывающей системы крови, эта связь нарушается и фибринолизин гидролизует фибрин тромбов. В норме активность ферментативной системы Ф. в организме невысока. При состоянии стресса, физической нагрузке, введении адреналина она может резко возрастать. Образование избытка фибринолизина при освобождении больших количеств тканевого активатора (при изменении проницаемости или при повреждениях сосудов) приводит к чрезмерной активации Ф., вызывающей кровотечения (акушерская патология, циррозы печени, трансфузии несовместимой крови и т.д.). Для остановки кровотечений вводят искусств. ингибиторы фибринолизина. Снижение активности системы Ф. связывают с развитием атеросклероза и тромбоэмболических осложнений. При этом Ф. используется как метод тромболитической терапии.

  Лит.: Андреенко Г. В., Фнбринолиз. Химия и физиология процесса, М., 1967; её же, Современные представления о системах гемостаза и фибринолиза, «Клиническая медицина», 1974, т. 52; Кудряшов Б. А., Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и её свёртывания, М., 1975; Astedt В., On fibrinolysis, «Acta Obstetricia et Gynecologica Scandinavica», 1972, № 51, Suppi. IS; Rickli Е. Е., Human plasminogen: a summary of studies on its isolation, characterization and activation mechanism, «Immunochemistry», 1975, v. 12, № 6–7.

  Г. В. Андреенко.