Правда, эта способность организма ограниченна. Около ста лет назад было обнаружено, что если крыс кормить только зерном в качестве единственного источника белка, то они умирают. А вот если к зерну добавить небольшое количество молочного белка, то крысы нормально живут на такой диете. Объяснение этому факту нашли в том, что в белке, получаемом из зерна, отсутствует аминокислота триптофан, в большом количестве содержащаяся в молочном белке. Очевидно, формировать триптофан из других белков организм крыс оказался не в состоянии, и отсутствие этой необходимой тканям аминокислоты приводило к смерти животного.

В 1930-х годах американский биохимик Уильям С. Роуз провел ряд экспериментов на студентах своего университета и установил, что существует восемь аминокислот, которые организм человека не способен производить самостоятельно. Он назвал их «необходимыми» аминокислотами, поскольку присутствие этих веществ в пище является необходимым условием для здоровья.

При достаточно разнообразном питании вряд ли кто-нибудь из нас будет всерьез страдать от недостатка необходимых аминокислот. Некоторый дискомфорт можно испытывать только в том случае, если мы сами, намеренно или неосознанно, выбираем себе ограниченную диету, которая оказывается бедна той или иной необходимой аминокислотой.

Диетологи хорошо умеют анализировать пищу на аминокислотный состав; им известны среднесуточные нормы потребления всех аминокислот. Подробно рассмотрев любую диету, можно понять, каких аминокислот в ней не хватает и как восполнить их нехватку с помощью введения в рацион дополнительных продуктов или таблеток. Это опять же решение «для всех», но возможен и более индивидуальный подход.

Существует достаточно простой способ измерить индивидуальные потребности человека. Организм производит белки для нужд собственных клеток; эти белки циркулируют в крови и имеют, предположительно, то же индивидуальное процентное соотношение аминокислот, которое свойственно организму обследуемого в целом. Можно взять капельку крови на анализ и взять из содержащихся в ней белков «химические отпечатки пальцев» — индивидуальное соотношение аминокислот. Сравнив его с соотношением аминокислот в диете обследуемого, можно сделать ему уже индивидуальные предложения по желательным изменениям в питании.

Человеку, в чьей биохимии имеются врожденные нарушения, можно в таком случае предложить индивидуальное лечение, а не навязывать ему то же, что и всем. Если мыслить более масштабно, то такой подход можно распространить и на целые географические области, где низкий уровень жизни населения препятствует полноценному питанию.

По мере возрастания медицинских и химических знаний, рано или поздно наступит тот день, когда обмен веществ каждого человека с раннего детства будет периодически подвергаться анализу и в центральном медицинском архиве будут храниться записи о каждом. И тогда врач вообще не будет лечить больного иначе, кроме как основываясь на предварительном изучении личного дела — разве что в экстренных случаях.

В конце концов, ведь к врачу за помощью обращается не все человечество в вашем лице — к нему обращаетесь лично вы, ваше химическое «я».

Как уже говорилось в предыдущей главе, благодаря своей сложной молекулярной структуре белки являются одним из важнейших ключей к химической индивидуальности человека. Одними из наиболее значимых белков являются различные ферменты, о которых я уже упоминал в главе 1.

Так что неудивительно, что биохимики так активно взялись за изучение строения ферментов — и не без результатов.

Ферменты, как и все прочие белки, состоят из сравнительно простых структурных единиц — изаминокислот. Аминокислот существует около двадцати различных видов; в маленьких молекулах ферментов аминокислоты каждого вида представлены в количестве от двух до шести штук; в крупных молекулах ферментов — по нескольку десятков штук.

Биохимикам известно подробное строение каждой аминокислоты. Им в точности известно, каким образом одна аминокислота соединяется с другой для образования так называемой «пептидной цепочки». Поэтому для выяснения точной формулы белка необходимо установить, какие аминокислоты в нем представлены, по скольку аминокислот каждого вида и каков их порядок в пептидной цепочке.

Пептидную цепь можно подвергнуть гидролизу путем нагревания в растворе кислоты. В ходе этого процесса цепочка распадается на отдельные аминокислоты. Получившуюся смесь впоследствии можно подвергнуть анализу и подсчитать, сколько молекул каждой из аминокислот присутствовало в цепочке.

Но этого мало. Нужно установить еще, в каком порядке эти аминокислоты были представлены в пептидной цепи. Количество возможных комбинаций огромно даже для простейших белков. Возьмем, к примеру, такой гормон, как окситоцин — одну из самых маленьких белковых молекул естественного происхождения. Его молекула представляет собой пептидную цепь, в которую входят аминокислоты всего восьми видов, причем каждый вид представлен всего одной аминокислотой. Однако и этого достаточно, чтобы обеспечить 80 220 возможных вариантов чередования аминокислот в пептидной цепочке.

А когда дело доходит до больших белковых молекул, то задача становится чрезвычайно сложной, но все-таки не безнадежной. Установить порядок аминокислот в длинной цепочке можно, разрубая ее на мелкие участки по две-три аминокислоты в каждом и выясняя порядок следования аминокислот по всем этим отрезкам. К 1953 году, например, описанным образом был полностью установлен порядок аминокислот в молекуле гормона инсулина (см. главу 4).

Инсулин стал первой белковой молекулой, загадка строения которой была решена с помощью описанного алгоритма. Процесс решения занял восемь лет. Однако по мере дальнейшей разработки технологии срок, необходимый для разгадки строения крупных белков, становился все меньше. Так уже вскоре был установлен состав молекулы рибонуклеазы (фермента, который стимулирует распад рибонуклеиновой кислоты — той самой знаменитой РНК, о которой столько упоминалось в главе 2), которая представляет собой пептидную цепь из 124 аминокислот.

Процесс, путем которого рибонуклеаза (как и любой другой фермент) вызывает химическую реакцию, сам по себе настолько сложен и интересен, что заслуживает отдельного описания, чем я и займусь в следующей главе. Разумеется, как только химики установили точное строение молекулы фермента, их тотчас же заинтересовал вопрос о том, что же именно в этом строении придает молекуле ее потрясающую способность вызывать определенную химическую реакцию, в данном случае — распад РНК.

Химики осторожно начали работу в этом направлении, заменяя в рибонуклеазе то одну, то другую аминокислоту, стараясь понять, где же в ней «активный элемент», какие же именно участки молекулы непосредственно задействованы в реакции. Оказалось, что даже минимальное изменение одних аминокислот приводит к потере работоспособности фермента, в то время как другие аминокислоты можно было изменять в довольно значительной степени без какого-либо эффекта. Ключевыми оказались аминокислоты 12 (принадлежащая к разновидности гистидин), 41 (лизин) и 119 (снова гистидин).

Кажется вполне вероятным, что, несмотря на то что эти аминокислоты довольно значительно отстоят друг от друга в цепочке, все три вместе представляют собой единый активный элемент. Ведь пептидная цепь — не прямой стальной прут, а скорее гибкая нить, которую можно сложить таким образом, чтобы звенья № 12, 41 и 119 оказались рядом. Тогда образуется что-то вроде устойчивого соединения из трех аминокислот.

В «сложенном» таким образом виде молекулу фермента удерживают особого вида связи между определенными группами атомов. Очень важна роль аминокислоты цистин в одной из подобных связей. Цистин — это в какой-то степени двойная молекула. Каждая половинка ее является сама по себе полноценной аминокислотой, а соединяются между собой эти половинки посредством цепочки, в которую входят два атома серы (так называемый «дисульфидный мост»). Одна половинка молекулы цистина может входить в состав одной пептидной цепочки, а другая — другой. Таким образом, получается, что дисульфидный мост удерживает вместе не просто две половинки одной молекулы, а две отдельные пептидные цепочки (или два участка одной и той же цепочки).