Пептида'зы, ферменты класса гидролаз ; отщепляют от молекул белков и пептидов по одной аминокислоте с карбоксильного или аминного конца. Соответственно различают карбоксипептидазы и аминопептидазы ; дипептидазы гидролизуют дипептиды .

Пепти'дная связь, вид амидной связи; возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия a-аминогруппы (—NH₂ ) одной аминокислоты с a-карбоксильной группой (—СООН) др. аминокислоты:

Группа —СО—NH— в белках находится в состоянии кето-енольной таутомерии .

  Наличие П. с. в белках и пептидах было предположено А. Я. Данилевским и Э. Фишером и затем подтверждено химическими и физическими данными. Благодаря таутомерии П. с. имеет частично (на 40%) характер двойной (сопряжённой) связи, что проявляется в уменьшении её длины (1,32Å), по сравнению с длиной одинарной —С—N— связи (1,47Å) (см. Химическая связь ). Частично сопряжённый характер — С—N— связи обусловливает плоскую конфигурацию —СО—NH— группы (все 4 атома компланарны, то есть находятся в одной плоскости) и существование транс- и цис-форм:

  Экспериментально доказана большая устойчивость транс-формы (см. Изомерия ). Ферментативное образование П. с. в живых клетках происходит в процессе биосинтеза белка. Разработаны методы химического и ферментативного лабораторного синтеза и расщепления П. с., позволившие синтезировать ряд биологически активных пептидов, а также установить аминокислотную последовательность для многих белков и пептидов.

  Н. Н. Зайцева.

Пепти'ды (от греч. peptós — сваренный, переваренный), органические вещества, состоящие из остатков одинаковых или различных аминокислот, соединённых пептидной связью . По числу аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д., а также полипептиды . Низкомолекулярные П. содержатся в небольших количествах почти во всех живых клетках (например, в животных и растительных тканях широко распространён трипептид глутатион , в мышцах позвоночных — дипептиды анзерин и карнозин ). К П. относятся многие природные биологически активные вещества: некоторые гормоны (инсулин , адренокортикотропный гормон , глюкагон , вазопрессин , окситоцин ), антибиотики (грамицидин , бациллин ), присутствующие в плазме крови ангиотензины и кинины и др. Молекула П. представляет собой линейную или разветвленную цепь с аминогруппой (—NH₂ ) на одном и карбоксильной группой (—СООН) на др. конце цепи. Встречаются П. с замкнутой цепью — циклопептиды (к ним относятся многие бактериальные токсины, гормоны и антибиотики). Многие природные П. содержат аминокислоты, не встречающиеся в белках, в том числе D-аминокислоты. П. обладают амфотерными свойствами, дают биуретовую (начиная с трипептидов) и нингидриновую реакции, хорошо растворимы в воде, кислотах и щелочах, почти не растворимы в органических растворителях, разлагаются при нагревании до 200—300 °С. В живых клетках синтезируются из аминокислот или образуются при ферментативном расщеплении белков. Химическим синтезом получены многие биологически активные природные П. и их многочисленные аналоги. Успехи химии П. способствовали решению ряда сложных проблем современной биохимии и молекулярной биологии (например, расшифровке генетического кода ).

  Лит.: Химия биологически активных природных соединений, М.,1970; см. также лит. при статьях Белки и Белковый обмен .

  Н. Н. Чернов.

Пептиза'ция, самопроизвольный распад агрегатов (комочков, хлопьев, сгустков), образованных скоплением слипшихся коллоидных частиц, на агрегаты меньших размеров или отдельные первичные частицы. Особенно наглядна П. студенистых осадков (коагелей), возникающих вследствие коагуляции золей и высокодисперсных суспензий. При П. происходит «коллоидное растворение» осадка — из коагулята вновь образуется золь. Внешнее сходство этого явления с растворением белков, расщепленных ферментом пепсином , определило происхождение термина. П. можно наблюдать при повышении температуры, удалении коагулирующих реагентов (см. Коагулянты ) промыванием осадка. Наиболее характерна П. при введении в дисперсионную среду пептизаторов — веществ, способствующих дезагрегированию, то есть разъединению слипшихся частиц. Пептизаторами могут быть электролиты и поверхностно-активные вещества, вызывающие лиофилизацию (см. Лиофильность и лиофобность ) поверхности частиц дисперсной фазы . Так, П. геля гидроокиси железа в водной среде возможна при добавлении небольших количеств хлорного железа, а каолин пептизируется гуминовыми кислотами. Перемешивание обычно ускоряет П. Процессы рекристаллизации и коалесценции , которые часто протекают в коллоидных осадках при старении, препятствуют П., так как приводят к сращиванию частиц. Затруднена также П. осадков, выпавших при коагулировании золей поливалентными ионами и полиэлектролитами .

  П. используют для получения жидких дисперсных систем из порошков или паст в химической и пищевой технологии. Важная роль принадлежит П. в совокупности процессов, определяющих моющее действие , формирование и разрушение различных дисперсных структур . Иногда П. вредна, например при водоочистке, осветлении вин и др.

  Л. А. Шиц.